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Was eine allosterische hemmung ist weiß ich soweit.
Allosterische hemmung beispiel. Ein beispiel für eine irreversible hemmung sind die sogenannten suizid substrate die mit der funktionellen gruppe des enzyms eine kovalente bindung eingehen und dieses somit blockieren. Ein allosterischer inhibitor bindet im extra vorgesehenen allosterischen zentrum des enzyms reversibel also nicht dauerhaft. Ein beispiel für eine irreversible hemmung sind die sogenannten suizid substrate die mit der funktionellen gruppe des enzyms eine kovalente bindung eingehen und dieses somit blockieren.
Das ganze passiert im körper um enzyme zu regulieren wenn es sonst zum beispiel zu einer anhäufung von produkten käme. Der allosterische hemmstoff ähnelt ebenfalls dem substrat nicht und bindet auch nicht im aktiven zentrum. Die bindung hat eine änderung der konformation zur folge die die funktion des enzym teilweise oder gänzlich blockiert.
Zum thema enzymhemmungen haben wir die kompetitive hemmung und die nicht kompetitive hemmung kennengelernt. Ein beispiel für eine irreversible hemmung sind die sogenannten suizid substrate die mit der funktionellen gruppe des enzyms eine kovalente bindung eingehen und dieses somit blockieren. Allosterische hemmung nicht kompetitive hemmung bei der allosterischen hemmung oder auch nicht kompetitive hemmung binden sich inhibitoren an das allosterische zentrum eines enzyms und reduzieren auf diese weise seine aktivität.
Ich selbst bin beim lernen jedoch auch noch auf die allosterische hemmung gestoßen bei der ein inhibitor an das allosterische zentrum bindet wodurch die passform des aktiven zentrums des enzyms verändert wird. Die allosterische enzymhemmung ist der nichtkompetitive hemmung sehr ähnlich. Er setzt einen teil der enzyme durch seine bindung außer gefecht.
Ein allosterischer inhibitor blockiert einen teil des enzyms dabei ändert sich die konformation und das enzym kann nicht weiter arbeiten ist also blockiert. Ich habe meine lehrerin dazu gefragt und bekam die antwort dass die nicht kompetitive hemmung und die allosterische hemmung die gleichen seien. Erhöhung der substratkonzentration kann den inhibitor aber nicht daran hindern auch an.
Dieser beeinflusst die form konformation der katalytischen bindungsstelle so dass das enzym gehemmt oder in vielen fällen auch gefördert wird.
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