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Ein allosterischer inhibitor bindet im extra vorgesehenen allosterischen zentrum des enzyms reversibel also nicht dauerhaft.
Allosterische hemmung beispiel. Der allosterische hemmstoff ähnelt ebenfalls dem substrat nicht und bindet auch nicht im aktiven zentrum. Ein beispiel für eine irreversible hemmung sind die sogenannten suizid substrate die mit der funktionellen gruppe des enzyms eine kovalente bindung eingehen und dieses somit blockieren. Ich selbst bin beim lernen jedoch auch noch auf die allosterische hemmung gestoßen bei der ein inhibitor an das allosterische zentrum bindet wodurch die passform des aktiven zentrums des enzyms verändert wird.
Ein beispiel für eine irreversible hemmung sind die sogenannten suizid substrate die mit der funktionellen gruppe des enzyms eine kovalente bindung eingehen und dieses somit blockieren. Allosterische hemmung nicht kompetitive hemmung bei der allosterischen hemmung oder auch nicht kompetitive hemmung binden sich inhibitoren an das allosterische zentrum eines enzyms und reduzieren auf diese weise seine aktivität. Ein allosterischer inhibitor blockiert einen teil des enzyms dabei ändert sich die konformation und das enzym kann nicht weiter arbeiten ist also blockiert.
Zum thema enzymhemmungen haben wir die kompetitive hemmung und die nicht kompetitive hemmung kennengelernt. Das ganze passiert im körper um enzyme zu regulieren wenn es sonst zum beispiel zu einer anhäufung von produkten käme. Ich habe meine lehrerin dazu gefragt und bekam die antwort dass die nicht kompetitive hemmung und die allosterische hemmung die gleichen seien.
Dieser beeinflusst die form konformation der katalytischen bindungsstelle so dass das enzym gehemmt oder in vielen fällen auch gefördert wird. Was eine allosterische hemmung ist weiß ich soweit. Ein beispiel für eine irreversible hemmung sind die sogenannten suizid substrate die mit der funktionellen gruppe des enzyms eine kovalente bindung eingehen und dieses somit blockieren.
Jedoch bindet bei der nicht kompetitiven hemmung beispielsweise ein schwermetallion an das aktive zentrum was meinen erkenntnissen nach bei der allosterischen hemmung nicht passiert. Die allosterische enzymhemmung ist der nichtkompetitive hemmung sehr ähnlich. Die bindung hat eine änderung der konformation zur folge die die funktion des enzym teilweise oder gänzlich blockiert.
Stereos starr fest bedeutet dass das enzym eine weitere bindungsstelle besitzt an der ein anderer stoff binden kann.
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